Des chercheurs financés par l’UE du Laboratoire européen de biologie moléculaire (LEBM) à Hambourg, en Allemagne ont éclairé sous un autre angle le mécanisme des enzymes d’un groupe particulier de bactéries qui inclut le Mycobacterium tuberculosis (Mtb), la bactérie responsable de la tuberculose (TB). Publiés dans la revue Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), ces résultats pourraient détenir la clé pour de nouvelles thérapies ciblées.
Dans le cadre de cette étude, l’équipe LEBM, conduite par le Dr Matthias Wilmanns, s’est concentrée sur la capacité intrigante de la bactérie à produire de l’histidine (His) et du tryptophane (Trp), deux acides aminés essentiels, à l’aide d’un enzyme simple. Cette fonction lui confère une place différente par rapport à la plupart des autres organismes, qui ont besoin de deux enzymes différentes pour effectuer le travail. À la place des enzymes HisA et TrpF, Mtb utilise juste une enzyme pour catalyser les deux réactions. Cette enzyme multitâche, connue sous le nom de PriA, peut reconnaître et se lier à deux molécules différentes, ou substrats.
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