Réussir à déterminer, au niveau atomique, la structure et le fonctionnement des assemblages de protéines de grande taille. Tel est l’un des défis actuels de la biologie.
Si la RMN (Résonance Magnétique Nucléaire) constitue une méthode de choix pour les étudier en solution, elle se caractérise néanmoins par une faible sensibilité et reste limitée à des molécules de taille modeste. Repousser ces limites nécessite donc d’avoir recours au marquage isotopique spécifique des protéines, opération qui consiste à substituer la plupart des atomes d’hydrogène par son isotope, le deutérium, invisible en RMN. Seuls certains atomes hydrogène, situés dans des positions particulières de la protéine, sont alors conservés et visibles, ce qui simplifie en partie l’analyse de la structure.
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