Le prix Nobel de chimie 2017 a été attribué à trois scientifiques pour leurs travaux au long cours dans le domaine de la microscopie cryo-électronique (cryo-ME). Ces techniques d’imagerie représentent une avancée considérable pour la compréhension des structures atomiques et de la biochimie.
Jacques Dubochet, Professeur honoraire de biophysique à l’Université de Lausanne, Joachim Frank, professeur de l’Université Columbia et Richard Henderson, scientifique et professeur du Laboratoire de biologie moléculaire MRC à Cambridge, ont reçu le prix Nobel de chimie. Ils ont été récompensés pour «(…) avoir développé la microscopie cryo-électronique pour déterminer en haute résolution la structure de biomolécules en solution.»
Des décennies de travaux préparatoires avant la résolution atomique en 2013
Les premières analyses des molécules biologiques utilisaient des techniques de microscopie traditionnelle qui ne révélaient pas grand-chose sur la dynamique et la structure atomique des protéines. Il était impossible d’examiner des cellules vivantes avec les microscopes électroniques car les scientifiques craignaient que les faisceaux d’électrons ne détruisent le fragile matériau biologique. L’autre méthode, basée sur la cristallographie aux rayons X, ne pouvait être utilisée que pour l’étude d’échantillons rigides.
Entre 1975 et 1986, les techniques ont évolué. Joachim Frank a généralisé l’utilisation de la technologie en développant une méthode de traitement de l’image consistant à fusionner les images bidimensionnelles floues du microscope électronique pour former un modèle tridimensionnel clair. Au début des années 80, Jacques Dubrochet était responsable du développement d’une méthode de congélation rapide permettant de conserver la forme originale des biomolécules. Le professeur Dubrochet a également pris part au projet 3D-EM (2004 – 2009), qui a bénéficié d’un financement de 10 millions d’euros accordé par l’UE et qui était consacré au développement de nouvelles techniques de microscopie électronique pour l’étude des complexes protéiques et de l’architecture supramoléculaire cellulaire.
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